В традиционной биохимии существовало два устоявшихся стереотипа. Первый: все аминокислоты, как заменимые, так и незаменимые, в организме подвергаются обратимому переаминированию с α-кетокислотами, кроме лизина и треонина. При уремии возникает необходимость замещения в малобелковой диете незаменимых аминокислот их α-кетоаналогами в расчете на дальнейшее переаминирование последних, но при этом кетоаналоги лизина и треонина не используют, т.к. считают, что эти две аминокислоты не переаминируются. Японские биохимики еще в конце прошлого века доказали, что в отличие от лизина треонин подвергается переаминированию так же, как и другие аминокислоты. Второй: гистидин не синтезируется в животном организме, в т.ч. в человеческом. Но если для подавляющего большинства млекопитающих гистидин является незаменимой аминокислотой, то для здорового взрослого человека гистидин – заменимая аминокислота. И только в этом веке японские биохимики обнаружили фермент, катализирующий последнюю реакцию на пути биосинтеза гистидина, причем это открытие объясняет незаменимость/заменимость гистидина для того или иного вида животных, включая человека, а также резкое изменение статуса гистидина у больных уремией, что дает веские основания для введения гистидина в организм людей, страдающих почечной недостаточностью. В данной статье показаны эти открытия японских биохимиков и делаются выводы о практическом их применении при уремии.

Ключевые слова: незаменимость, переаминирование, треонин, гистидин