Открытия японских биохимиков, ломающие традиционные представления о превращении треонина и гистидина в организме человека и значение этих открытий в лечении уремии


DOI: https://dx.doi.org/10.18565/nephrology.2021.3.92-96

А.В. Малиновский

Биофизприбор, СКТБ, филиал ФГУП ЭПМ ФМБА России, Санкт-Петербург, Россия
В традиционной биохимии существовало два устоявшихся стереотипа. Первый: все аминокислоты, как заменимые, так и незаменимые, в организме подвергаются обратимому переаминированию с α-кетокислотами, кроме лизина и треонина. При уремии возникает необходимость замещения в малобелковой диете незаменимых аминокислот их α-кетоаналогами в расчете на дальнейшее переаминирование последних, но при этом кетоаналоги лизина и треонина не используют, т.к. считают, что эти две аминокислоты не переаминируются. Японские биохимики еще в конце прошлого века доказали, что в отличие от лизина треонин подвергается переаминированию так же, как и другие аминокислоты. Второй: гистидин не синтезируется в животном организме, в т.ч. в человеческом. Но если для подавляющего большинства млекопитающих гистидин является незаменимой аминокислотой, то для здорового взрослого человека гистидин – заменимая аминокислота. И только в этом веке японские биохимики обнаружили фермент, катализирующий последнюю реакцию на пути биосинтеза гистидина, причем это открытие объясняет незаменимость/заменимость гистидина для того или иного вида животных, включая человека, а также резкое изменение статуса гистидина у больных уремией, что дает веские основания для введения гистидина в организм людей, страдающих почечной недостаточностью. В данной статье показаны эти открытия японских биохимиков и делаются выводы о практическом их применении при уремии.

Литература



  1. Майстер А. Биохимия аминокислот. М., 1961. 

  2. Elliott D.F., Neuberger A. The irreversibility of the deamination of threonine in the rabbit and rat. Biochem. J. 1950;46:207–210.

  3. Meltzer H.L., Sprinson D.B. The synthesis of 4-C14, N15 – L-threonine and a study of its metabolism, J. Biol. Chem. 1952;197:461–473.

  4. Березов Т.Т. Обмен аминокислот нормальных тканей и злокачественных опухолей. М., 1969. 

  5. Noguchi T., Okuno E., Kido R. Idenity of isoenzyme 1 of histidine-pyruvate aminotransferase with serine-pyruvate aminotransferase. Biochem. J. 1976;159:607–613.

  6. Ishikawa T., Okuno E., Tsujimoto M., Kido R. Kynurenine-pyruvate amino­transferase in rat kidney and brain. Adv. Exp. Med. Biol. 1991;294:567–572.

  7. Barret G. Chemistry and biochemistry of the amino acids. Londmn: CHAPMAN & HALL. 2012. 684 р.

  8. Okuno E., Minatogawa Y., Nakamura M., et al. Crystallization and characterization of human liver kynurenine-glyoxylate aminotransferase. Identity with alanine-glyoxylate aminotransferase and serine-pyruvate aminotransferase. Biochem. J. 1980;189:581–590.

  9. Okuno E., Tsujimoto M., Nakamura M., Kido R. 2-Aminoadipate-2-oxoglutarate aminotransferase isoenzymes in human liver: a plausible physiological role in lysine and tryptophan metabolism. Enzyme Protei. 1993;47:136–148.

  10. Koppe L., Cassani de Oliveira M., Fouque D. Ketoacid Analogues Supplementation in Chronic Kidney Disease and Future Perspectives. Nutrients. 2019;11(9):2071.

  11. Rose W.C. The nutritive significance of the amino acids and certain related compounds. Sci. 1937;86:298–300.

  12. Rose W.C. Amino acid requirements of man. Fed. Proc. 1949;8(2):546–552.

  13. Levy L., Coon M.J. Hystidine synthesis in yeast and human liver. Federation Proc. 1952;11:248.

  14. Штрауб Ф.Б. Биохимия. Будапешт,1963. 

  15. Wadud S., Onodera R., Or-Rashid M.M. Synthesis of histidine in liver and kidney of cattle and swine. Anim. Sci. 2001;72:253–256.

  16. Onodera R. Essentiality of Histidine in Ruminant and Other Animals Including Human Beings. Asian-Aust. J. Anim. Sci. 2003;16(3):445–445.

  17. Stifel F.B., Herman R.H. Is histidine an essential amino acid in man? Am. J. Clin. Nutr. 1972;25(2):182–185.

  18. Sheng Y.B., Badger T.M. Incorporation of 15NH4Cl into histidine in adult man. J. Nutr. 1977;107(4):621–630.

  19. Swendseid M.E. Essential amino acid requirements. A revew: University of California. 1981.

  20. Ross A.C., Caballero B., Cousins R.J., et al. Modern Nutrition in health and disease. Eleventh Edition Copyright© 2014, 2006, 1999. Lippincott Williams & Wilkins, a Wolters Kluwer business.

  21. Bergstrom J., Furst P.,Josephson B.,Noree L.O. Improvement of nitrogen balance in a uremic patient by the addition of histidine to essential amino acid solutions given intravenously. Life Sci. 1970;9(14):787–794.

  22. Alvestrand A., Furst P., Bergstrom J. Plasma and muscle free amino acids in uremia: influence of nutrition with amino acids. Clin. Nephrol. 1982;18(6):297–305.

  23. Visek W.J. An update of concepts of essential amino acids. Ann. Rev. Nutr. 1984;4:137–155.

  24. Watanabe M., Suliman M.E., Qureshi A.R., et al. Consequences of low plasma histidine in chronic kidney disease patients: associations with inflammation, oxidative stress, and mortality.


Об авторах / Для корреспонденции


Малиновский А.В. – инженер-технолог, Биофизприбор, СКТБ, филиал ФГУП ЭПМ ФМБА России, Санкт-Петербург; e-mail: info@biofizpribor.ru


Бионика Медиа