Незаменимые аминокислоты и их α-кето- и гидроксианалоги в диете больных уремией (биохимический аспект)


DOI: https://dx.doi.org/10.18565/nephrology.2022.1.94-101

Малиновский А.В.

Биофизприбор, СКТБ, филиал ФГУП ЭПМ ФМБА России, Санкт-Петербург, Россия
При уремии возникает необходимость снижения уровня азота в питании при сохранении удовлетворения потребности человеческого организма в незаменимых аминокислотах. Для этого последние заменяют в диете соответствующими α-кетокислотами или находящимися с ними в равновесии α-гидроксикислотами в расчете на то, что при переаминировании кетокислоты превратятся в аминокислоты. Однако некоторые незаменимые аминокислоты не заменяют соответствующими α-кето- и гидроксикислотами и вводят в неизменном виде. В статье рассматривается возможность замещения α-кето- и гидроксианалогами в диете больных уремией 10 незаменимых аминокислот, из которых 2 заменимы для здоровых людей. Анализируется основание замещения каждой аминокислоты ее аналогом. Даются рекомендации по обеспечению больных треонином и метионином. Поскольку нефропатии могут иметь диабетическое происхождение, каждая аминокислота анализируется также на глюкогенное либо кетогенное действие. Наличие последнего признается основанием для ограничения введения данной аминокислоты и ее α- кето- или гидроксианалога.
Ключевые слова: кетогенное действие, глюкогенное действие, незаменимые аминокислоты, переаминирование
Полный текст статьи доступен
в "Библиотеке Врача"

Литература


  1. Shah A.P., Kalantar-Zaden K., Kopple J.D. Is there a role for ketoacid supplements in the management of CKD? Am. J. Kidney Dis. 2015;65(5):659–73.

  2. Березов Т.Т. Обмен аминокислот нормальных тканей и злокачественных опухолей. М., 1969. 

  3. Okuno E., Tsujimoto M., Nakamura M., Kido R. 2-Aminoadipate-2-oxoglutarate aminotransferase isoenzymes in human liver:a plausible physiological role in lysine and tryptophan metabolism. Enzyme Protei. 1993;47:136–48.

  4. Barret G. Chemistry and biochemistry of the amino acids. UK LONDON NEW YORK Chapman and Hall. 2012.

  5. Transamination of amino acids. Aminotransferase reactions. Vitamins. 2018.

  6. Thuraisingham R.C., Nott C.A., Dodd S.M., Yaqooh M.M. Increased nitrotyrosine staining in kidneys from patients with diabetic nephropathy. Kidney Int. 2000;57:1968–972.

  7. Kopple J.D. Phenylalanine and Tyrosine Metabolism in Chronic Kidney Failure. J. Nutrit. 2007;137:S1586–90.

  8. Debnath S., Velagapudi C., Redus L., et al. Tryptophan Metabolism in Patients With Chronic Kidney Disease Secondary to Type 2 Diabetes: Relationship to Inflammatory Markers. Int. J. Tryptophan Res. 2017;10.

  9. Chou C.-A., Lin C.-N., Chiu D.T.-Y., et al. Tryptophan as a surrogate prognostic marker for diabetic nephropathy. J. Diab. Investig. 2018;9(2):366–74.

  10. Малиновский А.В. Схема и выводы Ленинджера нуждаются в уточнениях. Биоорганическая химия.2022;48(1):53–62.

  11. Phenylalanine to Tyrosine Ratio in Renal Failure. Nutrit. Rev. 1974;32(3):92–3. Doi: 10.1111/j.1753-4887.1974.tb06286.x.

  12. Saito K., Fujigaki S.,Heyes M.P., et al. Mechanism of increases in L-kynurenine and quinolinicacid in renal insufficiency. Am. J. Physiol. Renal. Physiol.2000;279:F565–72.

  13. Zhao J. Plasma kynurenic acid/tryptophan ratio: a sensitive and reliable biomarker for the assessment of renal function. Ren. Fail. 2013;35(5):648–53.

  14. Mutsaers H.A.M., Masereeuw R., Olinga P. Altered tryptophan metabolism and CKD-associated fatigue. Kidney Int. 2014;86:1060–1.

  15. Karn N., McKercher C., Nichols D.S., et al. Tryptophan metabolism, its relation to inflammation and stress markers and association with psychological and cognitive functioning. BMC. Nephrol. 2016;17:171.

  16. Konje V.C., Rajendiran T.M., Bellovich K., et al. Tryptophan levels associate with incident cardiovascular disease in chronic kidney disease. Clin. Kidney J. 2020;1–9.

  17. Cheng Y., Li Y., Benkowitz P., et al. The relationship between blood metabolites of the tryptophan pathway and kidney function: a bidirectional Mendelian randomization analysis. Sci. Rep. 2020;Article 10:12675.

  18. Kwiatkowska I., Hermanowicz J.M., Mysliwiec M., Pawlak D. Oxidative Storm Induced by Tryptophan Metabolites: Missing Link between Atherosclerosis and Chronic Kidney Disease. Oxidativ. Med. Cell. Longevity. 2020;2:1–16.

  19. Badavi A.A. Int. J. Tryptophan. Res. 2017;10:1–20.

  20. Badavi A.A. Egypt J. Basic Clin. Pharmacol. 2019;9:1–30.

  21. Малиновский А.В. Обладает ли треонин кетогенным действием? Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2020;6:34. 

  22. Okuno E., Minatogawa Y., Nakamura M., et al. R. Crystallization and characterization of human liver kynurenine-glyoxylate aminotransferase. Identity with alanine-glyoxylate aminotransferase and serine-pyruvate aminotransferase. Biochem. J. 1980;189:581–90.

  23. Han C., Cal T., Tagle D.A., Robinson H., Li J. Substrate specificity and structure of human aminoadipate aminotransferase/kynurenine aminotransferase II. Biosci. Rep. 2008;28:205–15.

  24. Ischiropoulos H. Biological tyrosine nitration: a pathophysiological function of nitric oxide and reactive oxygen species. Arch. Biochem. Biophys. 1998;356(1):1–11.

  25. Deng G., Vaziri N.D., Jabbari B., et al. Increased Tyrosine Nitration of the Brain in Chronic Renal Insufficiency: Reversal by Antioxidant Therapy and Angiotensin-Converting Enzyme Inhibition. J. Am. Soc. Nephrol. 2001;12(9):1892–99.

  26. Tessari P., Deferrari G., Robaudo C., et al. Phenylalanine hydroxylation across the kidney in humans Rapid Communication. Kidney Int. 1999;56:2168–72.

  27. Lichter-Konecki U., Hipke C.M., Konecki D.S. Human Phenylalanine Hydroxylase Gene Expression in Kidney and Other Nonhepatic Tissues. Mol. Genet. Metab. 1999;67(4):308–16.

  28. Moller N., Meek S., Bigelow M., et al. The kidney is an important site forin vivo phenylalanine-to-tyrosine conversion in adult humans: A metabolic role of the kidney. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000;97:1242–46.

  29. Boine Y., Albrigt R., Bigelow A.M., et al. Impairment of phenylalanine conversion to tyrosine inend-stage renal disease causing tyrosine deficiency. Kidney Int. 2004;66:591–96.

  30. Малиновский А.В. Различия превращения гистидина у человека и других млекопитающих. Цитология. 2021;63(4):403–8. 

  31. Bergström J., Furst P., Josephson B., Noree L.O. Improvement of nitrogen balance in auremic patient by the addition of histidine to essential amino acid solutions given intravenously. Life Sci. II. 1970;9:787–94.

  32. Stifel F.B., Herman R.H. Is histidine an essential amino acid in man? Am. J. Clin. Nutr. 1972;25(2):182–85.

  33. Watanabe M., Sulman M.E., Qureshi A.R., et al. Consequences of low plasma histidine inchronic kidney disease patients: associations with inflammation, oxidative stress, and mortality. Am. J. Clin. Nutr. 2008;87(6):1860–66.

  34. Stenvinkel P., Heimburger Q., Paultre F., et al. Strong association between malnutrition, inflammation, and atherosclerosis in chronic renal failure. Kidney Int. 1999;55(5):1899–911.


Об авторах / Для корреспонденции

Малиновский Андрей Владленович – инженер-технолог, Биофизприбор, СКТБ, филиал ФГУП ЭПМ ФМБА России, Санкт-Петербург; e-mail: info@biofizpribor.ru.


Похожие статьи

К содержанию номера

Бионика Медиа