Гистидин у здоровых людей и больных уремией


DOI: https://dx.doi.org/10.18565/nephrology.2021.1.68-71

А.В. Малиновский

Биофизприбор, СКТБ, филиал ФГУП ЭПМ ФМБА России, Санкт-Петербург, Россия
Гистидин – единственная аминокислота, о незаменимости которой до сих пор не утихают споры. В 1940-е гг. W.C. Роуз обнаружил парадоксальный факт: гистидин незаменим для крыс и других животных, но заменим для здорового взрослого человека. Вскоре была установлена незаменимость гистидина для младенцев. И только в этом веке японские биохимики обнаружили фермент, катализирующий последнюю реакцию в биосинтезе гистидина. Этот фермент присутствует у всех исследованных видов животных, но с разной активностью, что и является тем самым показателем, по которому можно судить о незаменимости гистидина для того или иного организма. В то же время давно замечено, что при уремии у человека гистидин становится незаменимой аминокислотой и что его добавление в диету вместе с незаменимыми для здорового человека аминокислотами улучшает азотистый баланс. С тех пор на эту тему проведен ряд исследований. Замечено, что в отличие от других заменимых аминокислот для больных уремией характерны низкие внутриклеточная и плазменная концентрации гистидина. Больные уремией не способны поддерживать азотистое равновесие диетой с низким содержанием гистидина. Кроме того, установлено, что гистидин – это эффективный «мусорщик» гидроксильных радикалов и синглетного кислорода, потому способен защищать от окисления липопротеиды низкой плотности. Также отмечается противовоспалительное действие гистидина при уремии. И хотя причины низких вне- и внутриклеточных концентраций гистидина при уремии не ясны, его пероральное и внутривенное введение в организм оказывает полезное действие на азотистый обмен. В данной статье рассматривается заменимость гистидина для здоровых взрослых людей и его незаменимость для больных уремией, а также уникальное среди аминокислот полезное действие гистидина при уремии.
Ключевые слова: гистидин, аминокислоты, уремия

Литература



  1. Rose W.C. The nutritive significance of the amino acids and certain related compounds. Science. 1937;86:298–300.

  2. Rose W.C. Amino acid requirements of man. Fed. Proc. 1949;8(2):546–52.

  3. Levy L., Coon M.J. Hystidine synthesis in yeast and human liver. Federation Proc. 1952;11:248.

  4. Rose W.C., Haines W.J., Warner D.J. The amino acid requirements of man. V. The role of lysine, arginine and tryptophan. J. Biol. Chem. 1954;20:421–30.

  5. Rose W.C. The amino acid requeriments for adult man. Nutr. Abstr. Rev. 1957;27(3):631–47.

  6. Stiefel F.B., Herman R.H. Histidine metabolism. Am. J. Cln. Nutr. 1971;24:207–17.

  7. Штрауб Ф.Б. Биохимия. Будапешт,1963.

  8. Wadud S., Onodera R., Or-Rashid M.M. Synthesis of histidine in liver and kidney of cattle and swine. Anim. Sci. 2001;72:253–56.

  9. Onodera R. Essentiality of Histidine in Ruminant and Other Animals Including Human Beings. Asian-Aust. J. Anim. Sci. 2003;16(3):445–54.

  10. Snyderman S.E., Boyer A., Roitman E., et al. The histidine requirement of the infant. Pediatr. 1963;31:786–802.

  11. Krebs H.A. The metabolic fate of amino acids. In: H.N. Munro, J.B. Allison eds. Mammalian Protein Metabolism.V.1. New York. Academ. Press. 1964. Р. 125–76.

  12. Irwin M.I., Hegsted D.M. A conspectus of research on protein requirements of man. J. Nutr. 1971;101(3):387–429.

  13. Sheng Y.B., Badger T.M. Incorporation of 15NH4Cl into histidine in adult man. J. Nutr. 1977;107(4):621–30.

  14. Wixom R.L., Anderson H.L., Terry B.E., Sheng Y.-B. Total parenteral with selective histidine depletion in man. I. Responses in nitrogen metabolism and related areas. Am. J. Clin. Nutr. 1977;30:887–99.

  15. Swendseid M.E. Essential amino acid requirements. A revew: University of California. 1981.

  16. Ross A.C., Caballero B., Cousins R.J., et al. Modern Nutrition in health and disease. Eleventh Edition Copyright©. 2014, 2006, 1999 Lippincott Williams & Wilkins, a Wolters Kluwer business.

  17. Bergström J., Furst P., Josephson B., Noree L.O. Improvement of nitrogen balance in a uremic patient by the addition of histidine to essential amino acid solutions given intravenously. Life Sci. II. 1970;9:787–94.

  18. Stifel F.B., Herman R.H. Is histidine an essential amino acid in man? Am. J. Clin. Nutr. 1972;25(2):182–85.

  19. Kalant N., McCormick S. Inhibition by serum components of oxidation and collagen-binding of low-density lipoprotein. Biochim. Biophys. Acta. 1992;1128(2–3):627–33.

  20. Рisarenko O.I. Mechanisms of myocardial protection by amino acids: facts and hypotheses. Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 1996;23(8):627–33.'

  21. Wade A.M., Tucker H.N. Antioxidant characteristics of L-histidine. J. Nutrit. Biochem. 1998;9(6):308–15.

  22. Watanabe M., Sulman M.E., Qureshi A.R., et al. Consequences of low plasma histidine in chronic kidney disease patients: associations with inflammation, oxidative stress, and mortality. Am. J. Clin. Nutr. 2008;87(6):1860–66.

  23. Stenvinkel P., Heimburger Q., Paultre F., et al. Strong association between malnutrition, inflammation, and atherosclerosis in chronic renal failure. Kidney Int. 1999;55(5):1899–911.


Об авторах / Для корреспонденции


Андрей Владленович Малиновский – инженер-технолог, Биофизприбор, СКТБ, филиал ФГУП ЭПМ ФМБА России, Санкт-Петербург, Россия;
e-mail: info@biofizpribor.ru


Бионика Медиа